Вітаю Вас на моєму блозі

Вітаю Вас на моєму блозі
Мелітопольський педагогічний інститут (1981-1985). 1985 – початок педагогічної діяльності.

среда, 21 декабря 2016 г.

Урок «Білки: склад, будова, властивості. Біологічна роль білків.»

Урок «Білки: склад, будова, властивості. Біологічна роль білків.»

Мета уроку:  Ознайомити учнів із будовою, складом білків. Ознайомити учнів із властивостями білків та якісними реакціями на білки.
Тип уроку: комбінований урок засвоєння нових знань.
Обладнання: Схема «структура білків».

План уроку:
І. Організація класу
ІІ. Актуалізація опорних знань
ІІІ. Вивчення нового матеріалу:
1.      Будова і склад білків
2.      Властивості: гідроліз, денатурація, кольрові реакції
3.      Біологічна роль амінокислот та білків
ІV. Закріплення вивченого матеріалу
V. Підбиття підсумків уроку
VI. Домашнє завдання


Хід уроку
І. Організація класу
ІІ. Актуалізація опорних знань
Евристична бесіда:
- До якого типу сполук належать амінокислоти?
Нітрогеновмісні органічні сполуки
- То що таке амінокислота?
Це складна органічна сполука до складу молекули якої входить аміногрупа та карбоксильна група.
- Які властивості проявляють амінокислоти? Чому? До якого класу сполук їх відносять?
Амінокислоти проявляють амфотерні властивості, тому їх відносять до амфотерних сполук. Аміногрупа – основні властивості
Карбоксильна – кислотні властивості
Амінокислоти проявляють такі самі властивості як і карбонові кислоти, а також взаємодіють з кислотами, лугами та між собою.(Учні записують на дошці)
- Яка амінокислота є найпростішим представником амінокислот?
Амінооцтова кислота або її інша назва гліцин.(Учні роблять запис на дошці молекулярної, структурної та електронної формули сполуки)
- Як називається зв’язок, який утворюється в результать реакції амінокислот між собою?
Пептидний або амідний (Учень записує на дошці взаємодію амінооцтової кислоти з амінооцтовою кислотою і коментує принци утворення пептидного зв’язку)
ІІІ. Вивчення нового матеріалу:
Будова і склад білків.
Молекули білків утворюються у клітині організму з α-амінокислот (20 амінокислот. Їх ще називають золотими). Вісім із амінокислот (триптофан, лейцин, ізолейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треоніт, валін) належать до незамінних – їх людина одержує з їжею, тому що організмом вони не синтезуються.
Білки- це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані із залишків α-амінокислот, з’єднаних у певній послідовності пептидним зв’язком.
Білки можна розглядати як поліпептиди (дипептиди, трипептиди, …), тому що їх молекулярна маса більша за 10000.
За хімічним складом білки поділяють на:
–          Прості (протеїни) – гідролізуються до амінокислот
–          Складні (протеїди) – при гідролізі утворюють крім амінокислот речовини небілкової природи (вуглеводи,фосфатну кислоту, нуклеїнові кислоти)

Білки мають історичні назви. Наприклад, білок складу (С738Н1166О208S2Fe)4 – гемоглобін.

Структура білка
–          Первинна;
–          Вторинна;
–          Третинна;
–          Четвертинна.
Первинна  – хімічна структура білка, тобто послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу даного білка.
Вторинна – форма поліпептидного ланцюга в просторі. Вона може бути ниткоподібною,  спіралеподібною та ін. форми.
Третинна – реальна тривимірна конфігурація, утворена складанням вторинних структур (одна глобула).
Третинну структуру можна уявити собі як спіраль, яка згорнута , у свою чергу спіраллю!!!
Четвертинна – поєднання в просторі кількох макромолекул (кілька глобул).
Глобулярні білки – білки, які мають форму клубка.

Хімічні властивості білків
1)      Гідроліз білків
При нагріванні з розчинами кислот чи лугів або під впливом ферментів
Білок + пН2О → суміш α-амінокислот
2)      Денатурація – руйнування вторинної і третинної структури білка під дією нагрівання, радіації, сильних кислот, лугів, сильного струшування.
Пригадайте приготування яєчні, смаження риби, м яса. Це приклади денатурації.
3)      Кольорові реакції на білок:
v  Біуретова реакція
Готуємо осад Купрум (ІІ) гідроксид: до розчину Калій гідроксиду додаємо кілька крапель розчину купрум (ІІ) сульфату
КОН + СuSO4 → Cu(OH)2 + K2SO4
синій осад
До розчину білка додаємо кілька крапель купрум (ІІ) гідроксиду і спостерігаємо характерне фіолетове забарвлення.
v  Ксантопротеїнова реакція
Внаслідок дії на білок концентрованої нітратної кислоти виникає жовте забарвлення, яке при додаванні лугу змінюється на оранжеве. Ця реація доводить що білок містить у своєму складі бензольне кільце.
Біологічна роль амінокислот та білків
1.      Амінокислоти – це будівельний матеріал для білків.
2.      Знання властивостей білків допомагає зберегти життя людям: у разі отруєння солями важких металів вживають молоко, білки якого зв’язують ці сполуки.
3.      Білки їжі не засвоюються організмом, спочатку вони розщеплюються до амінокислот, а потім амінокислоти всмоктуються в кров, а вже з нею переносяться до клітин, де організм синтезує білки.
4.      Організм людини не здатний синтезувати амінокислоти тому для поповнення їх запасу потрібно вживати білкову їжу.
Білки - важливий компонент як за значенням, так і за кількісним складом у тканинах та органах. Як правило, в рослинах (за винятком бобових культур) білка міститься менше, ніж в організмах тварин.
Вміст білка в тканинах тварин і рослинах
Органи та тканини тварин
Вміст білка
(в % від маси)
Органи та
тканини
рослин
Вміст білка
(в % від маси)
М’язи
Печінка
Легені
Нирки
Мозок
18-23
18-19
14-15
16-17
7-9
Насіння
Стебло
Листя
Коріння
Плоди
10-13
1,5-3,0
1,2-3,0
0,5-3,0
0,3-1,0
Основним джерелом азоту, що засвоюється людиною, є амінокислоти білків їжі, тому білки незамінні в раціоні харчування.
Добова потреба в повноцінному білку складає 80-90 г (не менше 1г на 1кг маси тіла).
Вміст білків у харчових продуктах
Найменування
Вміст білків,
Найменування
Вміст білків,
продукту
%
продукту
%
Сир
22-29
Соя
33-40
М'ясо
14-20
Горох
23-30
Риба
13-18
Пшениця. Жито
12-16
Яйця
12-13
Рис
9-17
Хліб
6-8
Картопля
8-11
Молоко
3-4
Борошно
1,5-2,0
Плоди свіжі
0,5- 1,5
пшеничне
9,5-15
Овочі свіжі
1,0-4,8

















Функції білків
Каталітична Усі хімічні перетворення в живих організмах прискорюються і регулюються каталізаторами ферментами, які є простими чи складними білками.
Транспортна Деякі білки крові є переносниками речовин через клітинні мембрани. Так, гемоглобін переносить кисень до тканин та органів, а двооксид вуглецю від органів та тканин до легенів. Альбуміни переносять ліпіди, вітаміни, іони металів,гормони.
Регуляторна Більшість гормонів є білками, які забезпечують регуляторні функції
Структурна Білки входять до складу всіх органів і тканин. Вони беруть участь в утворенні структурноі' основи клітин та їх органел –мембран.
Захисна При попаданні в організм антигенів(бактерій,токсинів та інших сторонніх речовин) синтезуються специфічні білки - антитіла, які зв'язуються у комплекс "антиген-антитіло" і таким чином їх знешкоджують. Зсідання крові, що попереджає кровотечу, засноване на перетворенні білка крові фібриногену в фібрин. Внутрішні стінки стравоходу та шлунку вистелені захисним шаром слизових білків - муцинів.
Механічна Білки міозин та актин забезпечують скорочення і розслаблення м'язів, інші - рух протоплазми у клітині.
Енергетична При окисненні 1г білка утворюється 16,8кДж (4 ккал).
Запасна  Врослинах вміщуються запасні білки, які є цінними (резервна) харчовими речовинами. В організмах тварин м'язові білки є резервними харчовими речовинами, якімобілізуються при необхідності.

ІV. Закріплення вивченого матеріалу
Виконання вправ із друкованого зошита
V. Підбиття підсумків уроку та виставлення оцінок.



Комментариев нет:

Отправить комментарий